Ubiquitine
Un article de Freepedia.
| Image:AlphaHelixSection.png | Cet article est une ébauche à compléter concernant la biologie, vous pouvez partager vos connaissances en le modifiant. |
L'ubiquitinylation représente la fixation d'ubiquitine sur une protéine. Ceci a pour conséquence la reconnaissance puis la destruction de la protéine marquée par le complexe protéolytique du protéasome.
L'ubiquitine est une petite protéine présente dans toutes les cellules des eucaryotes. Sa fonction principale est de marquer d'autres protéines en vue de leur destruction, que l'on appelle la protéolyse. Plusieurs molécules d'ubiquitine s'attachent à la protéine condamnée (polyubiquitination), et le tout se déplace ensuite vers un protéasome, une structure en forme de baril dans laquelle la protéolyse se déroule. L'ubiquitine peut également marquer des protéines transmembranaires (par exemple, des récepteurs) pour les ôter de la membrane.
L'ubiquitine comporte 76 acides aminés et a une masse moléculaire d'environ 8500. Sa structure est très bien conservée parmi les différentes espèces d'eucaryotes : l'ubiquitine humaine et celle d'une levure partagent 96 % de l'identité de leur séquence. Image:Ubiquitin cartoon.png Image:Ubiquitin surface.png
Immunohistochimie
