Collagène
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Le collagène est une glycoprotéine fibreuse dont le rôle peut être comparé à une armature. Il est secrété par les cellules des tissus conjonctifs. Contrairement à l'élastine presente aussi dans les tissus conjonctifs, le collagène est inextensible et résiste bien à la traction. Il est constitué de différents types selon leur localisation. Il est notamment indispensable aux processus de cicatrisation. Après certaines transformations, on peut en faire de la colle.
Constitution
Gène
Il existe 30 gènes codant les chaînes polypeptidiques constituant les 19 types de collagènes. A partir du gène une séquence polypeptidique de préprocollagène est d'abord synthétisée. Celui-ci présente une séquence signal permettant de diriger le polypeptide dans le réseau vésiculaire du réticulum endoplasmique. La suppression de cette séquence signal par des enzymes du réticulum donne naissance au procollagène qui possède en position CT et en position NT des extension polypeptidiques riches en résidus cystéine. Des ponts disulfures sont créés au sein d'une unité polypeptidique et entre plusieurs chaînes, ce qui permet l'assemblage en triple hélice. Mais avant cela les résidus proline et lysine peuvent être hydroxylées, et les hydroxyprolines glycosylées...
Microscopie
Les fibres de collagène apparaissent en microscopie optique comme des ensembles de fibrilles de collagène, orientées ou non, non anastomosées, de 1 à 5 <math>\mu</math>m d'épaisseur. En microscopie électronique, elles sont striées, avec une période de 640 Å; cette striation est expliquée par sa structure moléculaire.
Moléculaire
Les chaînes glycoprotéiques constitutives du collagène sont appelées chaînes <math>\alpha</math>; il en existe plusieurs types (<math>\alpha</math>1(I), <math>\alpha</math>1(II), <math>\alpha</math>1(III), <math>\alpha</math>1(IV), <math>\alpha</math>2...), et leur structure primaire est: Gly-X-Y, répété de nombreuses fois. Dans 13% des cas X est une proline, et dans 9% des cas Y est une hydroxyproline. Ces chaînes s'assemblent par trois pour former une triple hélice, compacte, régulière et hydrophobe, appelée procollagène; la solubilité du procollagène est assurée par les extrémités N et C terminales, qui ne sont pas enroulées en triple hélice. Puis ces extrémités sont coupées; la molécule prend alors le nom de tropocollagène, et s'assemble avec ses sœurs pour former les fibrilles de collagène. Ces fibrilles sont alors regroupées par un cément pour former les fibres de collagène. Image:Fabrication du collagène.jpg
Types (une douzaine) et localisation
Collagène de type I
90% du collagène d'un vertébré. Il constitue la trame de l'os (à comparer aux armatures du béton armé), et plus généralement des tissus conjonctifs banals.
Collagène de type II
Spécifique du cartilage.
Collagène de type III
Il est constitutif des fibres de réticuline trouvées en proportion importante dans les tissus hématopoïétiques. À l'état de collagène, on le trouve en particulier dans le muscle squelettique et dans la paroi des vaisseaux sanguins.
Collagène de type IV
Spécifique des lames basales.
Collagène de type V
Un peu partout.
Collagène de type VI
Collagène de type VII
Collagène de type VIII
Collagène de type IX
Collagène de type X
Collagène de type XI
Collagène de type XII
Collagène de type XIII
Collagène de type XIV
Collagène de type XV
Collagène de type XVI
Collagène de type XVII
Collagène de type XVIII
Collagène de type XIX
Pathologies du collagène
- Par mutation d'un des gènes codant le collagène : Voir l'article Maladies héréditaires du collagène</b>
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